Какие мономеры входят в состав белков. Какие элементы входят в состав белков и какими свойствами они обладают

Изучая химический состав белков, необходимо выяснить, во-первых, из каких химических элементов они состоят, во-вторых, - строение их мономеров. Для ответа на первый вопрос определяют количественный и качественный состав химических элементов белка. Химический анализ показал наличие во всех белках углерода (50-55%), кислорода (21-23%), азота (15-17%), водорода (6-7%), серы (0,3-2,5%). В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах.

Содержание основных химических элементов в белках может различаться, за исключением азота, концентрация которого характеризуется наибольшим постоянством и в среднем составляет 16%. Кроме того, содержание азота в других органических веществах мало. В соответствии с этим было предложено определять количество белка по входящему в его состав азоту. Зная, что 1г азота содержится в 6,25 г белка, найденное количество азота умножают коэффициент 6,25 и получают количество белка.

Для определения химической природы мономеров белка необходимо решить две задачи: разделить белок на мономеры и выяснить их химический состав. Расщепление белка на его составные части достигается с помощью гидролиза – длительного кипячения белка с сильными минеральными кислотами (кислотный гидролиз) или основаниями (щелочной гидролиз). Наиболее часто применяется кипячение при 110 ° С с HCl в течение 24 ч. На следующем этапе разделяют вещества, входящие в состав гидролизата. Для этой цели применяют различные методы, чаще всего – хроматографию (подробнее – глава “Методы исследования…”). Главным частью разделенных гидролизатов оказываются аминокислоты.

3.3. Аминокислоты

В настоящее время в различных объектах живой природы обнаружено до 200 различных аминокислот. В организме человека их, например, около 60. Однако в состав белков входят только 20 аминокислот, называемых иногда природными.

Аминокислоты – это органические кислоты, у которых атом водорода a-углеродного атома замещен на аминогруппу – NH2. Следовательно, по химической природе это a-аминокислоты с общей формулой:

H – C a – NH2

Из этой формулы видно, что в состав всех аминокислот входят следующие общие группировки: – CH2, – NH2, – COOH. Боковые же цепи (радикалы – R ) аминокислот различаются. Как видно из Приложения I химическая природа радикалов разнообразна: от атома водорода до циклических соединений. Именно радикалы определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.

Все аминокислоты, кроме простейшей аминоуксусной к-ты глицина (NH3+CH2COO-) имеют хиральный атом Ca и могут существовать в виде двух энантиомеров (оптических изомеров):

H H

NH3+ R R NH3+

L-изомер D -изомер

В состав всех изученных в настоящее время белков входят только аминокислоты L-ряда, у которых, если рассматривать хиральный атом со стороны атома H, группы NH3+, COO- и радикал R расположены по часовой стрелке. Необходимость при построении биологически значимой полимерной молекулы строить ее из строго определенного энантиомера очевидна – из рацемической смеси двух энантиомеров получилась бы невообразимо сложная смесь диастереоизомеров. Вопрос, почему жизнь на Земле основана на белках, построеных именно из L-, а не D-a-аминокислот, до сих пор остается интригующей загадкой. Следует отметить, что D-аминокислоты достаточно широко распространены в живой природе и, более того, входят в состав биологически значимых олигопептидов.

Из двадцати основных a-аминокислот строятся белки, однако остальные, достаточно разнообразные аминокислоты образуются из этих 20 аминокислотных остатков уже в составе белковой молекулы. Среди таких превращений следует в первую очередь отметить образование дисульфидных мостиков при окислении двух остатков цистеина в составе уже сформированных пептидных цепей. В результате образуется из двух остатков цистеина остаток диаминодикарбоновой кислоты цистина (см. Приложение I). При этом возникает сшивка либо внутри одной полипептидной цепи, либо между двумя различными цепями. В качестве небольшого белка, имеющего две полипептидные цепи, соединенный дисульфидными мостиками, а также сшивки внутри одной из полипептидных цепей:

| |

Белки – это сложные высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот и являющиеся основным компонентом, обеспечивающим выполнение процессов жизнедеятельности всех живых организмов.

Первое белковое вещество было выделено более трехсот лет назад, но впервые предположение о широком распространении белков в живой природе и их значении для жизни высказал голландский ученый Мульдер в начале XIX века.

Большое количество белков, разнообразных по свойствам и функциям , входит в состав тканей любого организма. Белки образуют основу опорных тканей, таких как сухожилия, кости, копыта и т.д. Белки входят в состав кожных придатков – волос, перьев, чешуи, ногтей.

Белок миозин является основным сократительным веществом мышц. Бактериальные токсины, змеиные яды, антитела и некоторые гормоны также представляют собой белковые соединения.

Бесчисленные химические реакции, обеспечивающие материальную основу процессов жизнедеятельности, не могут происходить без участия белков, которые являются ферментами, стимулирующими эти процессы.

Белки широко применяются в медицине . Препараты, изготовленные из белков сыворотки крови животных, отдельные белковые фракции кровяной сыворотки человека, частичные гидролизаты белков растительного и животного происхождения повсеместно распространены в клинической практике.

Кроме того, данные о содержании белка в организме человека, являются важным диагностическим критерием. Например, наличие белка в моче, выявленное в результате биохимического анализа, свидетельствует о развитии почечных заболеваний или их обострении.

Одним из основных лабораторных показателей, отражающих состояние гомеостаза, является общий белок крови. Этим термином обозначается все число белков, содержащихся в сыворотке крови.

Химический состав белков колеблется в значительных пределах, но в среднем белки содержат:
- углерод - от 50,6 до 54,5%;
- кислород – от 21 до 23,5%;
- азот – от 15 до 19%;
- серу – от 0,3 до 2,5%;
- водород – около 7%.
Помимо этого, в некоторых белках содержится фосфор, а иногда галогены.

Структура белков имеет в основе полипептидную цепь из аминокислотных остатков, соединенных в определенной последовательности пептидными связями. Все белки в основном построены из двадцати стандартных аминокислот и отличаются друг от друга только порядком соединения аминокислотных звеньев.

В природе существует огромное разнообразие белков. Их можно классифицировать по множеству признаков. Строение, функции – лишь незначительная часть определительных характеристик белка. Это нередко является причиной того, что одни и те же белки бывают отнесены в разные классы.

Все известные в настоящее время белки делятся на две группы: простые белки и сложные . Разница между ними заключается в наличии в структуре сложных белков неаминокислотных (небелковых) химических групп. Простые же белки не содержат в своей молекуле никаких составных частей, а только аминокислоты. Простые белки называют еще протеинами, а сложные – протеидами.

К протеинам относятся: альбумины (например, сывороточный альбумин крови, альбумин молока, яичный альбумин), глютелины и проламины, содержащиеся в злаках, глобулины, протамины и гистоны. Группа склеропротеинов, в которую входят белки, выполняющие преимущественно опорные функции: коллагены, проколлагены, эластины, кератины, также относится к протеинам.

Сегодня различают несколько классов сложных белков, или протеидов. Разнятся они в зависимости от особенностей химической природы простетических (небелковых, неаминокислотных) групп. Среди них липопротеины, простетическая группа в структуре которых представлена липидами; гликопротеины, содержащие углеводы; металлопротеины, содержащие металлы (Fe,Zn и другие); флавопротеины, гемопротеины, фосфопротеины.

Кроме того, белки различают по тому, какие биологические функции они выполняют: ферментные, регуляторные, транспортные, защитные, структурные, сократительные, двигательные, запасные, пищевые.

Роль защитных белков (антител) заключается в нейтрализации чужеродных белков, микроорганизмов и вирусов, попавших в организм.

Структурные белки выполняют опорную функцию, придавая прочность биологическим структурам, скрепляя их.

Сократительные белки обеспечивают клеткам и организмам возможность к сокращению, передвижению и изменению формы.

Транспортные белки плазмы крови разносят по организму комплексы или отдельные молекулы микроэлементов, кислорода, витаминов, гормонов.

Биосинтез белка протекает в четыре этапа. После инициации полипептидной цепи происходит элонгация (увеличение) ее длины. На третьем этапе полипептидная цепь высвобождается из рибосомы, а на заключительном - белок принимает свою пространственную конформацию. Синтезированный белок с помощью содержащейся на N-конце полипептидной цепи сигнальной последовательности аминокислот доходит до места своего назначения.

Какую роль играют белки в клетке и организме? Белки, или протеины (от греч. protos — первый, важнейший), входят в состав всех клеток. Их содержание в организме животных составляет более половины сухой массы. Клетки различных типов содержат тысячи разных белков. В чем проявляется такое многообразие белков? Благодаря чему белки выполняют различные функции в организме? Ответы на эти вопросы дают знания об особенностях строения молекул белков.

Молекулы белков очень крупные. Они, как и молекулы полисахаридов, состоят из более мелких молекул аминокислот. Одни белки отличаются от других последовательностью, числом и разнообразием входящих в них аминокислот. В природе обнаружено свыше 170 различных аминокислот, но только около 20 аминокислот входит в состав белков. Из-за того, что аминокислоты в разных молекулах белка соединены в различной последовательности, существует огромное многообразие белков.

Цепь, состоящую из большого числа соединенных друг с другом аминокислотных остатков, называют полипептидной . В состав полипептидной цепи входят десятки и сотни аминокислотных остатков. Следовательно, молекулы белков различаются не только составом аминокислот, их числом и последовательностью, но и длиной полипептидной цепи. Одни белки содержат одну полипептидную цепь, а другие — несколько. Белки, которые состоят только из аминокислот, называют простыми . Сложные белки могут содержать не только аминокислоты, но и липиды, углеводы, ионы железа, серы, магния и др. Например, в состав белка гемоглобина входят ионы железа, клеточных мембран — гликопротеин — белок, ковалентно связанный с углеводами. Ученые расшифровывают структуру отдельных белков, чтобы научиться создавать их искусственно и использовать в медицине, сельском хозяйстве, пищевой промышленности.

Число аминокислот, их разнообразие, последовательность соединения в молекулах белков определяют видовую специфичность отдельной особи. В состав клеток организмов разных видов входят различные белки. Это создает большие проблемы при пересадке органов у человека.

Все аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества. Они растворимы в воде, многие имеют сладкий вкус. Важное свойство аминокислот — их амфотерность , то есть возможность проявлять как кислотные, так и осно вные свойства. Эта двойственность вещества связана с тем, что все аминокислоты содержат карбоксильную группу (-СООН) и аминогруппу (-NH 2). Карб 1000 оксильная группа придает аминокислоте кислотные свойства, а аминогруппа — осно вные.

Но аминокислоты имеют и различия. Главное различие состоит в строении боковых цепей — радикалов, которые обозначаются буквой R-.

Остатки аминокислот соединяются между собой в молекулу белка посредством прочной ковалентной пептидной связи . Она возникает между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты. При этом отщепляется молекула воды. Последовательное расположение в полипептидной цепи аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями, определяет первичную структуру молекулы белка.

Полипептидные цепи белка имеют вид спирали, называемый вторичной структурой белковой молекулы. Она удерживается при помощи водородных связей, которые возникают между NH-группами и СО-группами, расположенными на соседних витках. Множество слабых водородных связей как бы прошивают спираль молекул белка, способствуя образованию прочной структуры.

Спираль благодаря наличию многочисленных и разнообразных связей между радикалами аминокислот (ковалентных, водородных и ионных) принимает более сложную конфигурацию, образуя клубки — третичную структуру белка. Некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких клубков, которые имеют различную первичную структуру.

Взаимное расположение в пространстве нескольких одинаковых или разных полипептидных клубков, составляющих одну белковую молекулу, образует четвертичную структуру.

Однако молекулы белков способны в разных условиях менять свою конфигурацию. Под действием нагревания, некоторых химических веществ, облучения и других факторов нарушается естественная структура молекул белков. Это явление называют денатурацией . Денатурацию белка мы можем наблюдать при варке яиц. При этом белок мутнеет, становится непрозрачным и упругим (рис. 6,). Денатурация бывает частичной и полной. При частичной денатурации первичная структура белковой молекулы сохраняется. При устранении фактора, вызывающего частичную денатурацию, молекула белка вновь принимает естественную форму.

При полной денатурации первичная структура разрушается и белковая молекула не может вернуться в исходное состояние.

* В паутинных железах паука белок жидкий. Паук выделяет капельку секрета, прикрепляет его к опоре, а затем слегка натягивает нить. В результате перестройки четвертичной структуры молекулы белок становится нерастворимым и эластичным. Так за счет денатурации белков образуется паутина.

Биологическая активность белков, их свойства и функции зависят от структуры белковой молекулы, ее конфигурации, способности к обратимой денатурации. Каковы же функции белков в клетке?

Главная функция белков — каталитическая . Белки-катализаторы ускоряют химические реакции в клетке. Регуляторную функцию выполняют гормоны. Например, белок инсулин регулирует содержание сахара в крови. При недостатке инсулина у человека развивается болезнь — сахарный диабет.

Белки, как и углеводы, выполняют в клетке структурную функцию . Молекулы белков входят в состав всех клеточных мембран. Молекулы белка коллагена составляют основу хря 1000 щей и сухожилий. Из белка состоят волосы, шерсть, ногти, рога, копыта, чешуя, перья, паутина.

Двигательную функцию выполняют белки актин и миозин, способные вызывать сокращение мышечных волокон, а также белки, входящие в состав ресничек, жгутиков одноклеточных и специализированных клеток, например сперматозоидов многоклеточных организмов.

Специальные белки выполняют защитную функцию . Антитела, образующиеся у позвоночных,- это белки, которые обезвреживают проникающие в организм чужеродные вещества. Белок фибриноген участвует в свертывании крови.

Белки выполняют также транспортную функцию . Например, белок крови гемоглобин, который входит в состав эритроцитов, образует в легких непрочные соединения с кислородом и доставляет его ко всем клеткам организма.

Некоторые белки выполняют запасающую функцию , накапливаясь, например, в семенах растений.

При недостатке полисахаридов и липидов белки могут выполнять энергетическую функцию. При окислении молекул белков в клетке освобождается энергия примерно в таком же количестве, как и при окислении углеводов.